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「青莲聚焦」快来围观啦！磷酸化修饰蛋白组学分析模块全面升级！
人阅读 发布时间：2023-02-01 12:50
磷酸化修饰是目前普遍的修饰类型之一，磷酸化的过程就是在激酶的催化作用下，将ATP的磷酸根基团，转移到蛋白的氨基酸侧链上，ATP随之变为ADP。对于大部分蛋白质来说，磷酸化修饰是一种可逆的短暂性修饰。据估计，真核生物中有将近1/3的蛋白，能够在任何时候被磷酸化。磷酸化修饰几乎调节着包括细胞的增殖、发育、分化、细胞骨架调控、细胞凋亡、神经活动、肌肉收缩、新陈代谢及肿瘤发生等生命活动的所有过程。同时，在植物领域磷酸化蛋白的研究，进一步为植物的发育与逆境应答、植物信号与代谢通路的研究等奠定了基础。
磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics）就是针对磷酸化蛋白质的全面分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量以及功能和通路进行分析。各个领域关于磷酸化蛋白质组学都有重大发现，基于磷酸化蛋白质组学的研究也越来越多。青莲百奥团队有着丰富的磷酸化蛋白质组学研究经验，基于质谱检测生信分析和数据挖掘，开发了一套完整的磷酸化蛋白质组学研究技术服务流程，并对结题报告在原有分析内容上进行了更新，我们一起来看看更新亮点吧！
亮点一
差异结果Motif分析升级
磷酸化修饰位点上下游的Motif对于磷酸化和去磷酸化具有重要作用。我们在以前提供的Motif分析结果的基础上，增加了每个位点的motif分析结果表，可以找到任意磷酸化位点的motif分析情况。
此外，为了能快速判断差异分析的结果中的Motif情况，报告提供了每个磷酸化位点在每种比较对中的上下调的位点数。
亮点二
激酶（Kinase）分析
激酶通过催化底物的磷酸化或去磷酸化，从而调节生物学信号传导等生物学过程。激酶-底物富集分析（Kinase-Substrate Enrichment Analysis，KSEA）根据差异磷酸化肽段及其磷酸化修饰位点，分析其上游可能存在的调控激酶，并对激酶进行打分。可用于推断细胞通路以及探究信号级联反应在药物治疗和疾病中的变化。有了这个结果，再对应回通路去看，就知道哪个通路中，哪个激酶在实验组处理之后，发挥了重要的作用。
Kinase分析结果主要分为以下三个部分：Kinase Scores、Kinase-Substrate Links、KSEA Bar Plot。分别展示出了修饰位点对应激酶的富集情况、激酶-底物作用关系、以及激酶zscore打分的可视化结果。
Kinase Scores（激酶打分表）：
注：Kinase.Gene：激酶基因名；m：激酶的底物数目；z.score：激酶的标准化得分，由定量的底物的数目加权计算得到；p.value：z.score的P值。
Kinase-Substrate Links（激酶-底物对应表）：
注：Kinase.Gene：激酶基因名；Substrate.Gene：底物基因名；Substrate.Mod：底物磷酸化位点。
KSEA Bar Plot（KSEA条形图）：
Kinase zscore柱状图
注：Y轴表示磷酸化位点对应的激酶，X轴表示KSEA对激酶的zscore打分，红色为显著激活的激酶（p<0.05），蓝色为显著去磷酸化的激酶（p<0.05）。
亮点三
激酶-底物相互作用及其可视化
激酶和底物的关系是个复杂的网络调控关系，多个不同的激酶可能作用于多个底物，构成了激酶-底物的网络。磷酸化分析的报告新增了激酶-底物的网络分析，并画出了激酶-底物相互作用图，从这网络图中可快速发现关键的激酶和底物。
激酶-底物互作网络图
其他新增分析
修饰位点的氨基酸类型饼图
此外我们针对磷酸化修饰位点的更新还包括蛋白质上磷酸化修饰位点数量的统计。通过分析所有修饰位点的分布情况发现，XXX蛋白质上分布多个（2个及以上）修饰位点，其中XXX（Protein ID）蛋白质上含有多达XXX个修饰位点。有助于文章前期的总体统计描述。
提取鉴定到的蛋白的序列进行信号肽预测分析，可预测Sec/SPI、Sec/SPII、Tat/SPI、Tat/SPII、Sec/SPIII五类信号肽，此外还可以预测信号肽的n、h、c 区域的位点。下图为其中一个蛋白具体预测结果和图片展示：
磷酸化蛋白质组学（Phosphoproteomics）就是针对磷酸化蛋白质的全面分析，包括对磷酸化的鉴定、定位和定量以及功能和通路进行分析。各个领域关于磷酸化蛋白质组学都有重大发现，基于磷酸化蛋白质组学的研究也越来越多。青莲百奥团队有着丰富的磷酸化蛋白质组学研究经验，基于质谱检测生信分析和数据挖掘，开发了一套完整的磷酸化蛋白质组学研究技术服务流程，并对结题报告在原有分析内容上进行了更新，我们一起来看看更新亮点吧！
亮点一
差异结果Motif分析升级
磷酸化修饰位点上下游的Motif对于磷酸化和去磷酸化具有重要作用。我们在以前提供的Motif分析结果的基础上，增加了每个位点的motif分析结果表，可以找到任意磷酸化位点的motif分析情况。
亮点二
激酶（Kinase）分析
激酶通过催化底物的磷酸化或去磷酸化，从而调节生物学信号传导等生物学过程。激酶-底物富集分析（Kinase-Substrate Enrichment Analysis，KSEA）根据差异磷酸化肽段及其磷酸化修饰位点，分析其上游可能存在的调控激酶，并对激酶进行打分。可用于推断细胞通路以及探究信号级联反应在药物治疗和疾病中的变化。有了这个结果，再对应回通路去看，就知道哪个通路中，哪个激酶在实验组处理之后，发挥了重要的作用。
Kinase分析结果主要分为以下三个部分：Kinase Scores、Kinase-Substrate Links、KSEA Bar Plot。分别展示出了修饰位点对应激酶的富集情况、激酶-底物作用关系、以及激酶zscore打分的可视化结果。
Kinase Scores（激酶打分表）：
注：Kinase.Gene：激酶基因名；m：激酶的底物数目；z.score：激酶的标准化得分，由定量的底物的数目加权计算得到；p.value：z.score的P值。
Kinase-Substrate Links（激酶-底物对应表）：
注：Kinase.Gene：激酶基因名；Substrate.Gene：底物基因名；Substrate.Mod：底物磷酸化位点。
KSEA Bar Plot（KSEA条形图）：
Kinase zscore柱状图
注：Y轴表示磷酸化位点对应的激酶，X轴表示KSEA对激酶的zscore打分，红色为显著激活的激酶（p<0.05），蓝色为显著去磷酸化的激酶（p<0.05）。
亮点三
激酶-底物相互作用及其可视化
激酶和底物的关系是个复杂的网络调控关系，多个不同的激酶可能作用于多个底物，构成了激酶-底物的网络。磷酸化分析的报告新增了激酶-底物的网络分析，并画出了激酶-底物相互作用图，从这网络图中可快速发现关键的激酶和底物。
激酶-底物互作网络图
注：节点为激酶和底物，灰色表示底物，蓝色表示激酶zscore为负，红色表示激酶zscore为正；箭头起始端为激酶，终止端为底物。使用磷酸化差异位点作图，每个比较对一张图。
亮点四
激酶树分析
不同的激酶存在着一定的进化关系，由此构成了激酶树。将特定子集的激酶匹配到激酶树中，可以很容易找到这激酶子集中各个激酶分子的关系。
注：该图是其中一组Ksea分析中p<0.05的激酶在激酶树中的分布情况。红色代表分析得到的显著性激酶。由此图可见，该组数据的激酶主要集中在CMGC，STE等类型；没有TK，TKL等类型。
其他新增分析
新增分析一
磷酸化修饰氨基酸位点统计图
真核生物中常见的磷酸化修饰在激酶的催化作用下将ATP的磷酸根基团，转移到底物蛋白质氨基酸残基(Ser、Thr、Tyr)上，S和T磷酸化的主要作用是变构蛋白质以激活蛋白质的活力，主要指酶活力。Y磷酸化除了以上功能外更重要的是结合蛋白提供一个结构集团，从而促进其和其他蛋白相互作用形成蛋白复合体，蛋白复合体的形成再进一步促进蛋白质的磷酸化，之后完成信号分级的传递。之所以增加这部分的内容是因为一个肽段上可能存在多个磷酸化位点，修饰位点的评估反应了修饰蛋白组学分析中，修饰的氨基酸类型分布情况、修饰位点的蛋白分布等信息。由于大部分磷酸化来源于丝氨酸（S）、苏氨酸（T）及酪氨酸（Y），因此会对这三个位点的修饰数量及比例进行统计，其中尽管Y所占比例少，但酪氨酸激酶受体在疾病中的异常表现使其研究处于前沿。
磷酸化修饰氨基酸位点统计图
真核生物中常见的磷酸化修饰在激酶的催化作用下将ATP的磷酸根基团，转移到底物蛋白质氨基酸残基(Ser、Thr、Tyr)上，S和T磷酸化的主要作用是变构蛋白质以激活蛋白质的活力，主要指酶活力。Y磷酸化除了以上功能外更重要的是结合蛋白提供一个结构集团，从而促进其和其他蛋白相互作用形成蛋白复合体，蛋白复合体的形成再进一步促进蛋白质的磷酸化，之后完成信号分级的传递。之所以增加这部分的内容是因为一个肽段上可能存在多个磷酸化位点，修饰位点的评估反应了修饰蛋白组学分析中，修饰的氨基酸类型分布情况、修饰位点的蛋白分布等信息。由于大部分磷酸化来源于丝氨酸（S）、苏氨酸（T）及酪氨酸（Y），因此会对这三个位点的修饰数量及比例进行统计，其中尽管Y所占比例少，但酪氨酸激酶受体在疾病中的异常表现使其研究处于前沿。
修饰位点的氨基酸类型饼图
此外我们针对磷酸化修饰位点的更新还包括蛋白质上磷酸化修饰位点数量的统计。通过分析所有修饰位点的分布情况发现，XXX蛋白质上分布多个（2个及以上）修饰位点，其中XXX（Protein ID）蛋白质上含有多达XXX个修饰位点。有助于文章前期的总体统计描述。
修饰位点的蛋白数目分布统计图
注：修饰位点的蛋白数目统计图。X轴表示每个蛋白包含的修饰位点数，Y轴表示具有一定修饰位点数的蛋白的个数。大部分蛋白只有一个位点鉴定到磷酸化修饰。
新增分析二
信号肽预测分析
信号肽（signal peptide）是某些蛋白（包括分泌蛋白、细胞膜蛋白等）N端的一段序列。这些蛋白以前体蛋白的形式合成，其N末端含有作为通过膜时之信号的氨基酸序列，并在通过膜后切除，这种氨基酸序列称信号肽或信号序列（signal sequence）。一般信号肽由约15—25个氨基酸所组成，分为三个区域：N端的n区大约有1-5个残基；中间的疏水核心（h区）大约含有7-15个疏水性残基；羧基末端区（c区）有5-6个残基，极性较强，并包含信号肽切割位点。研究表明，信号肽广泛存在于真核细胞和原核细胞中。
新增分析二
信号肽预测分析
信号肽（signal peptide）是某些蛋白（包括分泌蛋白、细胞膜蛋白等）N端的一段序列。这些蛋白以前体蛋白的形式合成，其N末端含有作为通过膜时之信号的氨基酸序列，并在通过膜后切除，这种氨基酸序列称信号肽或信号序列（signal sequence）。一般信号肽由约15—25个氨基酸所组成，分为三个区域：N端的n区大约有1-5个残基；中间的疏水核心（h区）大约含有7-15个疏水性残基；羧基末端区（c区）有5-6个残基，极性较强，并包含信号肽切割位点。研究表明，信号肽广泛存在于真核细胞和原核细胞中。
| 类型 | 描述 |
| Sec/SPI | 由Sec转运，由信号肽酶I (Lep) 切割的“标准”分泌信号肽 |
| Sec/SPII | 由Sec转运，由信号肽酶II (Lsp) 切割的脂蛋白信号肽 |
| Tat/SPI | 由Tat转运，由信号肽酶I (Lep) 切割的 Tat 信号肽 |
| Tat/SPII | 由Tat转运，由信号肽酶II (Lsp) 切割的 Tat 脂蛋白信号肽 |
| Sec/SPIII | 由Sec转运，由信号肽酶III (PilD/PibD) 切割的菌毛蛋白和菌毛蛋白样信号肽 |
提取鉴定到的蛋白的序列进行信号肽预测分析，可预测Sec/SPI、Sec/SPII、Tat/SPI、Tat/SPII、Sec/SPIII五类信号肽，此外还可以预测信号肽的n、h、c 区域的位点。下图为其中一个蛋白具体预测结果和图片展示：
信号肽预测结果图
注：横坐标为该蛋白1-70个氨基酸的序列，纵坐标为各位点可能为信号肽概率，每种颜色的折线表示一种类型的信号肽区域，CS为信号肽截止位点。
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